主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升每3.6 个

螺旋上升一圈，向上平移0.54nm故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm螺旋的方向为

R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的

氧和第㈣个N-H形成氢键氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键故α-螺旋十分稳定。

主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状一般都是

与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手

结构中螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸

每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

②螺旋形成是自发的肽链骨架上由n位

起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；

③每隔3.6个残基螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕

为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-47°；

④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是

团位于螺旋的外侧并不参与螺旋的形成，但其大小、

却能影响螺旋的形成和稳定

，螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋这是因为α-螺旋的直径为1.2nm，正好和

大沟的直径相等所以能够和

中断，产生“结节”Pro的

的形成，使α-碳原子—N键不能旋转

更大，所以大多α-螺旋起始或中止于Gly还有

较大的氨基酸相邻时影响生成两个“α-碳上分支”（α-碳原子上除了H，还有两个其他基团接在上面如Thr，Ile（ile）