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人血红蛋白由珠蛋白和血红素结合而成，一个珠蛋白分子包括两条α链和两条非α链。每一条α链由141个氨基酸组成，控制α珠蛋白链的基因位于第16号染色体上，每个16号染色体上有2个基因控制α链的合成，如果出现有关基因缺失而使α链全部或者部分不能合成，则引起α海洋性贫血，这是一种在我国南方各省发病率较高的遗传病。
（1）未成熟的红细胞内，参与α链合成的细胞器是&&& ▲&& 。
（2）理论上说，要合成1条含有141个氨基酸的多肽链，最多时可有&&& ▲&& 种tRNA参与运输氨基酸。
（3）上述实例表明，基因控制性状的方式之一是&&& ▲&& 。
（4）决定α链的两对基因在传种接代过程中是否遵循孟德尔的遗传定律？请简要说明：
&&& ▲&& 。
（5）在不同α海洋性贫血个体中，由于其基因缺失的数目不同，表现型也不尽相同：
缺失基因数目
血红蛋白含量（mg/dL）
无法活到成年
①贫血的各种症状都与细胞缺氧有关。氧在细胞代谢中直接参与的是有氧呼吸的第&& ▲&
②一对夫妇，育有一名重度贫血患儿，这对夫妇的表现型是&&& ▲&& 。妻子再次怀孕，为避免生出有严重α海洋性贫血患儿，医生需要做的是&&& ▲&& 。
（6）某学校研究性学习小组拟进行一项调查活动，用于记录调查结果的表格如下所示。
α海洋性贫血
（1）核糖体、线粒体&& （2）61&&
@cooｃc（3）基因通过控制蛋白质的结构而直接控制性状
（4）每对基因之间遵循基因分离定律，两对基因之间不遵循基因自由组合定律（或者遵循基因分离定律，但不遵循基因自由组合定律）
（5）①三&&&&& ②双方都为中度贫血或者一方中度贫血另一方轻度贫血&&& 对胎儿进行基因检测
（6）发病率&&& （7）AAXBXb 或AaXBXb&&&& 9/24
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血红蛋白病（hemoglobinopathy）是由于血红蛋白分子结构异常（），或珠蛋白肽链合成速率异常（珠蛋白生成障碍性贫血，又称海洋性贫血）所引起的一组遗传性血液病。临床可表现溶血性贫血、高铁血红蛋白血症或因血红蛋白氧亲和力增高或减低而引起组织缺氧或代偿性所致紫绀。
血红蛋白是一种结合蛋白，分子量64，000，由珠蛋白和血红素构成。血红素由原卟啉血红蛋白病与亚铁原子组成，每一个珠蛋白分子有二对肽链，一对是α链，由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中α87位（即F8）组氨酸与的结合，在运氧中具重要生理作用。另一对是非α链，有β、γ、δ、ξ（结构与α链相似）及ε5种；后2种与α链、γ-链分别组成胚胎早期（妊娠3月以内）血红蛋白、HbGower-1（ζ2ε2）、HbGower-2（α2ε2）、HbPortland（ζ2γ2）。β链含146个氨基酸残基、β93半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类物质，可降低血红蛋白稳定性。δ链亦由146个氨基酸残基组成，仅10个氨基酸与β链不同。由于δ链中第22位丙氨酸置换了β22谷氨酸，第116位精氨酸置换了β116组氨酸，因此δ链的正电荷大于β链，HbA2（α2δ2）等电点升高，电泳时靠近负极。γ链虽由146个氨基酸组成，但与β链有39个氨基酸不同，且含有4个异亮氨酸，为α、β与δ链所缺如，因此可用分析异亮氨酸方法以测定HbF（α2γ2）含量。正常人有二种γ链、Gr-r136为甘氨酸，Ar-r136为丙氨酸，说明控制γ链生物合成的基因位点不止一个。初生时Gr与Ar的比例是3∶1，儿童和成人二者之比为2∶3。每一条肽链和一个血红素连接，构成一个血红蛋白单体。人类血红蛋白是由二对（4条）血红蛋白单体聚合而成的四聚体。不同类型的血红蛋白珠蛋白结构略有不同，但血红素均相同。
血红蛋白的四级结构：由氨基酸顺序排列的肽链结构称为血红蛋白的一级结构。肽链中的氨基酸可分为亲水的极化氨基酸（其侧链为羧基、氨基），与非极化的氨基酸（其侧链是芳香族）。肽链中的各种氨基酸的侧链相互拉紧形成α螺旋，螺旋形节段间由短而非螺旋形节段相连。螺旋形节段从N端-C端分别以A-H表示，非螺旋形节段用AB、CD等表示，称为血红蛋白的二级结构。血红素的铁原子有6个配位键，第5个配位键结合在肽链F段第8位氨基酸上（即α链第87位或β链第92位组氨酸的咪唑基上），第6个配位键结合氧，并间接结合在肽链E段的第7位氨基酸上（即α链第58位或β-链第63位组氨酸的咪唑基上），使肽链围绕血红素为中心，构成内外二层螺旋状蛇形盘曲的三维空间结构，称为三级结构（图20-12）。亲水氨基酸分布于外层，使血红蛋白能溶于水而不致沉淀；疏水氨基酸分布于内层，使水分子不能进入血红素腔内部，避免血红素的Fe2+氧化为Fe3+。四个血红蛋白单体（肽链三级结构加血红素），按一定的空间关系结合成四聚体，如HbA（或HbA1，α2β2）、HbA2（α2δ2）及HbF（α2γ2），称异质型四聚体；由二对同样的三级结构血红蛋白单体结合成的四聚体，如HbH（β4）及HbBart（γ4），称为同质型四聚体。以上所述四聚体为血红蛋白四级结构。通过X线衍射研究四聚体的空间关系，发现α1β1及α2β2的接触面较大，相互移动度较小，疏水，有利于血红蛋白分子构型的稳定性。α1β2及α2β1接触面小而不牢固，移动度大，有利于血红蛋白对氧的正常摄取与释放。四聚体解离，首先离解为α1β1及α2β2。综上所述，血红蛋白与分子的外表结构必需完整，带有负电荷；α、β链结合部位要固定，包围血红素腔的氨基酸顺序排列应完整，否则血红蛋白就不能维持分子结构稳定性及正常运输氧生理功能，并易遭破坏。正常人出生后有三种血红蛋白：①血红蛋白A（HbA），由一对α链和一对β链组成（α2β2），为正常人主要血红蛋白，占血红蛋白总量的95％以上。胚胎二个月时HbA即有少量出现，初生时占10％～40％，出生6个月后即达成人水平；②血红蛋白A2（HbA2），由一对α链和一对δ链组成（α2δ2）。自出生6～12个月起，占血红蛋白的2～3％；③胎儿血红蛋白（HbF）由一对α链和一对γ链组成（α2γ2），初生时占体内血红蛋白的70％～90％，以后渐减。至生后6月，含量降至血红蛋白总量的1％左右。血红蛋白的不同肽链是由不同的遗传基因控制的，α链基因位于第16号染色体，β、δ、γ链基因位于第11号染色体，呈连锁关系。α珠蛋白基因的缺失或缺陷，导致α珠蛋白链合成减少或缺乏，称为α海洋性贫血。β珠蛋白基因缺陷，导致β珠蛋白链合成减少或缺乏，称为β海洋性贫血。珠蛋白基因突变而致肽链的单个或多个氨基酸替代或缺如，导致珠蛋白分子结构改变，称为异常血红蛋白。全世界范围内经结构分析证实的异常血红蛋白日益增多，至90年代初期已达600多种，但仅不到1／3的异常血红蛋白伴有临床症状。世界卫生组织估计，全球约有1．5亿人携带血红蛋白病基因，并已将血红蛋白病列为严重危害人类健康的6种常见病之一。异常血红蛋白病在我国以云南、贵州、广西、新疆等地发病率较高，现已发现异常血红蛋白67种，包括α链（34种）、β链（26种）、γ链（4种）等异常，其中19种为我国首见。海洋性贫血多发于华南及西南地区。根据近10年来我国28个省市、自治区近100万人口的普查资料，异常血红蛋白病的发病率为0．33％，α海洋性贫血的发病率为2．64％，β海洋性贫血的发病率为0．66%。血红蛋白的分子遗传变化，大致可归纳为以下6类：由于遗传密码中单个碱基替代，导致由该碱基决定的氨基酸发生相应的变化，形成肽链中单个氨基酸置换的异常血红蛋白，例如HbS、HbC等。目前发现的异常血红蛋白中，以本类型最多见，约占90％。因终止密码（UAA、UAG）的变异，使珠蛋白肽链不在正常的位置终止，导致肽链延长或缩短，如Hb McKees Rock的β链第145位氨基酸的碱基由UAU变为UAA（终止密码），使β链提前结束，仅含144个氨基酸。又如Hb ConstantSpring α链第142位终止密码UAA变为CAA，直至第173位才出现终止密码，因此Hb Constant Spring α链比正常α链多32个氨基酸。如正常血红蛋白肽链遗传密码中，嵌入或缺失1～2个碱基，使正常三联密码子碱基成分发生改变，如HbTak为β链第147位终止密码UAA前插入AC，使UAA→ACU苏氨酸，而致β链延长至第157位氨基酸，比正常β链多11个氨基酸。生殖细胞减数分裂时，联合中的染色体发生错配或不等交换，形成两种珠蛋白基因。一种失去一部分密码子，合成缺失部分氨基酸的肽链，如HbLyon，β链第17-18位缺失赖、缬氨酸。另一条染色单体上却嵌入了相应密码子，合成插入部分氨基酸的肽链。又如Hb Grady α链第119与120间嵌入了α链第117～119三个氨基酸（苯丙-苏-脯氨酸）。减数分裂时，不同珠蛋白基因之间发生不等交换，合成融合链的异常血红蛋白，如δ链和β链基因错误联合，产生不等交换，形成融合基因δβ（Hb Lepore）和βδ（Hb反Lepore）。由于α珠蛋白基因缺陷，使α链合成减少或缺如，过剩的β链与γ链形成四聚体，如β4-HbH，γ4Hb Barts；或由于β珠蛋白基因缺陷，βmRNA缺乏或转录、转译缺陷，使β链合成减少或缺如、导致HbA减少，而HbF、HbA2增高。上述珠蛋白肽链本身并无氨基酸顺序的改变。异常血红蛋白病种类繁多，临床症状多样化，但归纳其结构变异所导致功能异常，大致可分为以下数类：
1．因分子内部氨基酸替代所产生的异常血红蛋白，血红蛋白分子内部为非极性氨基酸，在血红蛋白分子中构成血红素与珠蛋白链的接触，肽链螺旋段间的接触及血红蛋白单体间的接触，如被不同理化性质的氨基酸替代，会影响分子的构型和稳定性。此类异常血红蛋白包括血红蛋白M（HbM），不稳定血红蛋白（UHb）和氧亲和力改变的血红蛋白。
（1）HbM：肽链中与原子连接的组氨酸被酪氨酸所替代，最常见的是E7或F8的组氨酸为酪氨酸所替代，酪氨酸酚基上的氧与血红素的铁原子构成离子键，使铁原子呈稳定的高铁状态，影响血红蛋白的正常释氧功能，使组织供氧不足，出现及。高铁血红素并易与珠蛋白链分离，使血红蛋白分子结构不稳定而发生。
（2）UHb：肽链中与血红素紧密结合的氨基酸发生替代或缺失，影响肽链的立体结构或减弱与血红素的结合力，形成UHb分子。水易进入血红蛋白袋内，使氧化为高铁血红素；β第93位半胱氨酸的硫氢基被氧化，产生硫化物，形成，使珠蛋白链与血红素分离。游离珠蛋白链在37℃即不稳定，四聚体易解离为单体，在内聚集沉淀，形成包涵体，使细胞膜僵硬，通过微循环时往往导致膜部分丧失，最终变为球形红细胞，在阻留而破坏。?蛋白种类很多，一般均对分子构型、功能和稳定性没有明显影响。HbE是β链第26位谷氨酸被赖氨酸替代。因谷、赖两种氨基酸理化性质相同，其替代位置虽在α1β1接触面上，但对血红蛋白分子的稳定性和功能影响不大。这类异常血红蛋白中少数可产生溶解度改变，如HbS和HbC均由于其分子外部形状或电荷改变，缺氧时溶解度降低；HbS聚合为螺旋状体，扭曲成镰刀形纤维；而HbC聚合为一种副结晶；两者均使细胞膜变硬，难以通过微循环，丧失部份红细胞膜，形成球形红细胞，在内阻留溶破。
β-海洋性贫血患者，过剩的α肽链形成多聚体，引起红细胞膜损害，致使大量幼红细胞无效生成。α海洋性贫血，过剩的β及γ链形成HbH（β4）或HbBart（γ4）。HbH是一种不稳定血红蛋白，HbH包涵体结合在膜上，使膜对阳离子通透性发生改变，钾盐与水逐渐从红细胞内渗透至细胞外。红细胞寿命缩短，易在单核／吞噬细胞系统破坏，导致。Hb Bart对氧亲和力增高，造成组织缺氧。本病分布因地区、民族而异，故应详细询问患者籍贯、民族，临床有无黄疸、贫血、肝脾肿大，生长发育迟缓或紫绀、等；家系中有无同样病史患者。实验室检查包括网织红细胞计数、、周围红细胞形态及红细胞脆性试验，了解有无低色素、小细胞性贫血。如上述检查提示有血红蛋白病可能，应对患者及其家系作下列有关实验室检查，进一步确诊。
我国北京、上海等大城市已建立先进的基因诊断技术，对多种遗传血液病如血友病，α海洋性贫血、β-海洋性贫血、异常血红蛋白病等成功地进行了基因诊断和产前基因诊断：
1．常用基因诊断方法为抽提全血、干纸片血、、绒毛细胞DNA作DNA点杂交，适用于诊断基因缺失的遗传病，如α海洋性贫血病人α珠蛋白基因不同程度的缺失。
2．限制性内切酶酶谱法，适用于诊断基因突变改变了限制酶切点或DNA缺失而改变酶解片段大小长短的遗传病。
3．限制性片段多态性分析（RFLP），RFLP按孟德尔方式遗传，如某种与特异的RFLP紧密相连，即可将这一多态片段作为&遗传标记&，通过RFLP连锁分析推测该家庭成员和胎儿是否携带遗传病基因，RFLP连锁分析适用于诊断任何一种单基因遗传病。
4．寡核苷酸杂交是一种直接基因诊断技术，对于基因突变部位的碱基序列已查明的遗传病，均可以直接检测和鉴定其突变的基因。
5．聚合酶链反应（PCR）DNA，此种高效DNA分析技术可以直接通过PCR产物的电泳分析进行基因诊断，适用于诊断基因缺失或部分DNA缺失所致的遗传病。
6．对非缺失型突变基因可结合限制酶切位点的改变，如与RFLP位点相连锁，则可用限制酶消化PCR扩增产物，直接电泳分析，不需应用基因探针进行分子杂交，大大简化实验操作，使基因诊断可在半天内完成。目前尚无根治方法。对患者家系及本病高发地区，应做好血红蛋白病普查，和。必要时进行产前诊断，做好优生工作，防止严重型血红蛋白病患儿的出生。对重型患者可给予超量输血，使用铁螯合剂，减少含铁血黄素沉着。时可切除脾脏。至于对珠蛋白合成的调控，控制外源性珠蛋白基因在宿主细胞内正确有效的表达，目前尚在实验研究阶段，未能用于临床，作为海洋性贫血的基因治疗方法。
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血红素，有什么生理功能
　　除了运载氧，维持人体各器官正常工作，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，所不同的只是结合的牢固程度、一氧化碳，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治、氰离子结合，血红素还可以与二氧化碳，结合的方式也与氧完全一样。其核心是亚铁离子，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒、氰离子一旦和血红素结合就很难离开，具有携氧能力，一氧化碳　　血红素是一种有血红蛋白形成的血色素
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结合的方式也与氧完全一样，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒、氰离子一旦和血红素结合就很难离开除了运载氧，血红素还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理
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