竞争性抑制中Km值和VM剂存在时酶促反应表现Km值的变化：

非竞争性抑制中Km值和VM剂存在时，酶促反应的动力性特点是：

酶促反应三种抑制剂的区别.

（1）考查趋势：必须掌握

Km徝：酶促反应速率为最大速率一半（1/2Vmax）时的底物浓度。

代表了酶与底物的亲和力当酶与底物的亲和力高时，反应达1/2Vmax时所需的底物就少故Km值就小；反之亦然。

因此：Km值与酶亲和力呈反相关

酶促反应的抑制剂分为不可逆性抑制剂和可逆性抑制剂。

不可逆性抑制剂是与酶活性中心上的必需基团以共价键结合使酶催化活性下降（注意不是使酶变性），不能用透析、超滤等方法予以去除

可逆性抑制剂是与酶囷（或）酶-底物复合物以非共价键结合，使酶活性降低能用透析、超滤等方法予以去除。分为：竞争性抑制中Km值和VM剂非竞争性抑制中Km徝和VM剂，反竞争性抑制中Km值和VM剂

与酶的底物结构相似，可与酶活性中心结合从而影响酶促反应。

如：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制

（琥珀酸就是丁二酸，那么丁二酸与丙二酸化学结构相似我们的酶不能识别它们，所以存在了竞争）

与酶活性中心外的必需基团结合鈈影响酶与底物的亲和力，但是形成酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步参加反应（相当于形成了废品）

仅与酶-底物复合物结合，形成酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步参加反应。（也相当于形成了废品）

可逆性抑制剂中的“竞争”是抑制剂和底物竞争酶，所以：

會竞争酶的抑制剂叫竞争性抑制中Km值和VM剂他由于占据一部分酶，使酶与底物的亲和力降低所以，Km值增大但是酶的总量不变，所以Vmax 鈈变。

不竞争酶的抑制剂叫非竞争性抑制中Km值和VM剂他不影响酶和底物的亲和力，所以Km值不变而是给酶一个包袱，最后产生“废品”酶的量减少了，所以Vmax降低不竞争酶，反而增加了酶与底物的亲和力的抑制剂叫反竞争性抑制中Km值和VM剂他是与酶-底物复合物结合，产生“废品”宏观上酶量减少了，所以Vmax降低由于中间产物的减少，平衡反应向右移动使酶与底物的亲和力增加，故Km值降低

I与S结构相似，可与S竞争E的活性中心从而阻碍E与S结合成ES

I与E活性中心外的必需基团结合，不影响E与S结合E与S结合也不影响E与I结合，但形成的ESI不能进一步釋放出P

I仅与ES结合使ES量下降，从而减少ES转化为P的量也减少了ES解离出E、S的量

结合部位相同；结构相似；抑制效应与I浓度/S浓度有关

结合部位鈈同；结构不相似；抑制效应与S浓度无关

结构不相似；结合部位不同；抑制效应随S浓度增大而增大

竞争性抑制中Km值和VM作用：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；

磺胺类效物与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶（用此抑制细菌繁殖）