 上传我的文档
 下载
 收藏
该文档贡献者很忙，什么也没留下。
 下载此文档
第2章 细菌的生理
下载积分：2588
内容提示：第2章 细菌的生理
文档格式：PPT|
浏览次数：1|
上传日期： 07:59:32|
文档星级：
全文阅读已结束，如果下载本文需要使用
 2588 积分
下载此文档
该用户还上传了这些文档
第2章 细菌的生理
关注微信公众号Phosphorylation oxydative
在法汉-汉法词典中发现10个解释错误，并通过审核，将获赠《法语助手》授权一个
添加笔记：
<div id="correct" title="在法汉-汉法词典中发现10个解释错误，并通过审核，将获赠《法语助手》授权一个">有奖纠错
氧化磷酸化（英语：Oxidative phosphorylation，：OXPHOS）是的一种，该过程在真核生物的内膜或原核生物的细胞膜上发生，使用其中的及氧化各类营养素所释放的来合成（ATP）。虽然地球上的生物消耗的能源物质范围极广，为合成直接提供能量的分子却几乎都是ATP。几乎所有的都以-氧化磷酸化作为制造ATP的主要过程。该途径如此普遍的原因可能是：与其他的代谢途径，特别是之类的无氧发酵途径相比，它能更高效地释放能量。
氧化磷酸化期间，电子在中从转移到，例如。氧化还原反应所释放的能量用于合成ATP。在中，这些氧化还原反应在一系列内膜上的的参与下完成，而在中，这些蛋白质存在于细胞膜间隙中。这一串蛋白质称为。真核生物包含五种主要的蛋白质复合体，而原核生物中存在许多不同的酶，以便利用各种电子供体和受体。
在“”过程中，被电子流过电子传递链所释放的能量泵出线粒体内膜。这会以梯度和跨膜电势差的形式产生。储存的能量通过让质子顺梯度跨膜内流，由称为的大型所使用；这个过程称为化学渗透。这种酶在反应过程中就像一台机械马达，的一部分在质子流的驱动下不停，将（ADP）合成为三磷酸腺苷。
虽然氧化磷酸化是新陈代谢的重要组成部分，它却会产生如和，使扩散开来，破坏细胞及造成病变，还有可能导致（）。该代谢途径中的酶也是许多药物和毒物所的目标。
通过化学渗透转移能量的概述
更多资料：化学渗透及
氧化磷酸化的工作原理是利用释放的化学反应来驱动需要能量的反应：这样的反应称为是。电子在电子传递链上从电子供体（如）到电子受体（如）的流动，是一个放能的过程，而ATP的合成是一个耗能的过程，需要输入能量。电子传递链和ATP合酶都在膜中，在称为“化学渗透”的过程中，通过质子穿过这层膜的运动，将能量从电子传递链转移到ATP合酶中。实际上，这就像一个简单的，质子通过电子传递链中的质子泵酶，从膜带负电位的N端流向带正电位的P端。这些酶如同其中的，来驱动电流在回路中流动。质子的移动产生了跨膜，这通常称为“质子动力”。它包含两部分：质子浓度差（H梯度，Δ）和电势差，其中N端有负电荷。
ATP合酶接通电路，让质子顺着电化学梯度流动，回到膜的N端，从中释放储存的能量。这动能驱动着酶的部分结构旋转，并与ATP的合成相偶联。
质子动力的两种组分在上是等效的：在线粒体中，大部分能量由电势差提供；在嗜碱性细菌中，电能甚至要补偿pH逆差造成的反作用。与之相反，主要依靠ΔpH工作。然而，因为ATP合成的动力学要求，它们也需要一个小的膜电位。至少在P. modestum的情况中，它驱动ATP合酶FO转子的a、c亚基逆向旋转。
与通过厌氧发酵产生的能量相比较，通过氧化磷酸化释放的能量很多。只产生2个ATP分子，而通过将一分子转变为二氧化碳和水而生成的10个NADH和两分子氧化磷酸化，可以产生30到36个ATP。以上的ATP产量均为理论最大值；在实际中，一些质子会发生跨膜泄漏，从而降低了ATP的产量。
电子和质子的转移分子
更多资料：及
从形式（Q）还原为泛酚形式（QH2）。
电子传递链能承载质子和电子，将电子从供体转移到受体，并在膜间搬运质子。这些过程会使用可溶性的蛋白质结合转移分子。在线粒体中，电子在膜间隙内由水电子传递蛋白细胞色素c传递。它通过其结构中基团的一个原子的还原和氧化过程传输电子。在某些细菌的中也发现了细胞色素c。
线粒体内膜中的脂溶性电子载体（Q）通过循环，可同时携带电子和质子。这个小分子很强，所以它能自由地在膜中扩散。当Q接受两个电子和两个质子时，它被还原为“”形式（QH2）；当QH2释放两个电子和两个质子时，它被氧化为“泛醌”（Q）形式。结果，如果安排两种酶，使得Q在膜的一侧被还原，而QH2在另一侧被氧化，泛醌就能耦合这些反应，并携带质子穿过膜。除了泛醌，一些细菌在电子传递链中还使用其他的醌类，如。
在蛋白质中，电子在黄素辅因子、铁硫簇和细胞色素之间转移。有几种类型的铁硫簇化合物。在电子传递链中发现的最简单的一种包含了由两个无机原子连接的两个铁原子；这些称为[2Fe-2S]簇。第二种称为[4Fe-4S]，包含了由四个铁原子和四个硫原子组成的立方体。在这些簇中，每个铁原子与一个额外的配位，通常是中的硫原子。金属离子辅因子在氧化还原反应中不结合或释放质子，因此在电子传递链中都只通过蛋白质传输电子。电子沿着这些辅因子链跳跃，在蛋白质中移动很长的距离。这些现象的本质是，在小于1.4×10米的距离内非常迅速。
真核生物的电子传递链
更多资料：及化学渗透
许多生化过程，如、和，都会产生还原型。此辅酶含有高的电子；也就是说，它们将在氧化时释放出大量的能量。然而，细胞不会一次性释放完全部的能量，因为在这种情况下，反应将无法控制。相反，电子从NADH释放出来，并通过一系列的酶传递给氧气，其中每步只释放少量的能量。由复合体I到IV组成的这组酶称为电子传递链，存在于线粒体内膜中。也被电子传递链氧化，但起点不同。
中，电子传递系统中的酶用从氧化NADH释放的能量，泵送质子穿过线粒体内膜。这会使质子在中积聚，产生跨膜电化学梯度。然后，ATP合酶使用存储在其中的势能以产生ATP。其中，真核细胞线粒体中的氧化磷酸化是这一过程研究最为透彻的样例。线粒体存在于几乎所有的真核生物中，但部分原生生物例外，如阴道毛滴虫中称为氢化酶体的残留线粒体会将质子还原为氢。
真核生物中典型的呼吸酶及其底物
或 / FMNH2或FADH2
ox / 辅酶Q10red
细胞色素bc1复合体
ox / 细胞色素bred
细胞色素cox / 细胞色素cred
ox / 细胞色素ared
条件：pH = 7
NADH-辅酶Q氧化还原酶（复合体I）
复合体I，又称。文中讨论时使用这个缩略语。本文所有呼吸链复合体的配图中，基质位于下方，膜间隙位于上方。
，又称“NADH脱氢酶”或“复合体I”，是电子传递链中的第一个蛋白。它是一个巨大的，在哺乳动物中该复合体由46亚基组成，有1000（kDa）。目前只了解一种细菌的复合体详细结构；大多数生物的复合体酷似有一个大“球”的靴子，从膜中穿到线粒体。编码单个蛋白质的基因同时包含在和中，许多线粒体酶都是这种情况。
此酶催化的反应为被，即线粒体膜上的一种脂溶性类“泛醌”（在下面公式中写作Q）所氧化，同时转移两个电子：
这个反应乃至于整个电子链，是从NADH分子与复合体I结合及放出两个电子而开始。电子通过附着在其上的（FMN）进入复合体I。电子的加入使FMN转换为它的还原形式，FMNH2。电子随后通过一系列存在于复合体中的第二种辅基转移。复合体I中存在两种铁硫簇，[2Fe-2S]和[4Fe-4S]。
电子穿过复合体时，有4个质子从基质泵入膜间隙。尚不清楚其中的机制，但似乎与复合体I的构象改变有关，这可使该蛋白质在膜的N侧结合质子，并在P侧释放它们。最后，电子从铁硫簇链转移到膜中的泛醌分子上。泛醌的还原也有助于质子梯度的产生，因为基质中的两个质子被用于泛酚（QH2）的还原。
琥珀酸-Q氧化还原酶（复合体II）
复合体II：。
，又称“复合体II”或“琥珀酸脱氢酶”，是电子传递链的第二个入口。它很特别，因为它是唯一一个既属于三羧酸循环、又属于电子传递链的酶。复合体II包含四个蛋白质亚基，一个附着的（FAD）辅因子，铁硫簇，和一个不参与将电子转移到辅酶Q、但被认为在降低氧化物活性上起重要作用的基团。它将氧化为，将泛醌还原。该反应释放的能量比氧化NADH少，因此复合体II不运输质子穿过膜，不会影响质子梯度。
一些真核生物，如，有类似复合体II的延胡索酸还原酶（甲基萘醌:延胡索酸氧化还原酶，又称QFR），但功能相反，其氧化泛醌而还原延胡索酸。这使蠕虫可以在的厌氧环境中生活，将延胡索酸作为电子受体进行厌氧氧化磷酸化。复合体II的另一种非常规功能在引起的寄生虫“”中得到体现。在这里作为氧化酶，复合体II的逆作用对泛酚的再生很重要，寄生虫将其用于一个不寻常的生物合成的方式。
电子传递黄素蛋白-Q氧化还原酶
电子传递黄素蛋白-泛醌氧化还原酶（ETF-Q氧化还原酶），又称“电子传递-黄素蛋白脱氢酶”，是电子传递链的第三个入口。它是接收线粒体基质中电子传递黄素蛋白的电子，并用这些电子还原泛醌的酶。这种酶包含一个和一个[4Fe-4S]簇，但不像其它的呼吸链复合体，它只附着在膜的表面，不跨越脂质双分子层。
哺乳动物中，该代谢途径在的和及的分解代谢作用中很重要，因为它接受来自多个脱氢酶的电子。在植物中，ETF-Q氧化还原酶也对使植物可以在长时间的黑暗中生存下来的代谢反应重要。
Q-细胞色素c氧化还原酶（复合体III）
复合体III（）中的两个电子转移步骤。每个步骤之后，Q（图的上方）离开酶。
又称“细胞色素c还原酶”、“细胞色素bc1复合体”，或简称“复合体III”。在哺乳动物中，这种酶是一个，每个亚基包含11个蛋白质亚基，1个[2Fe-2S]铁硫簇和3个：1个c1和2个b。细胞色素是一种传输电子的蛋白，包含至少一个基团。当电子通过蛋白传递时，复合体III中血红素基团内的铁原子在还原型二价铁（+2）和氧化型三价铁（+3）之间切换。
复合体III催化的反应是一分子泛酚的氧化和两分子细胞色素c的还原，血红素蛋白部分与线粒体相关。不同于辅酶Q携带两个电子，细胞色素c只携带一个电子。
作为反应中唯一可将电子从QH2供体转移到细胞色素c受体的物质，复合体Ⅲ的反应机理较其他呼吸复合物认识更为详尽，其包含两个步骤，称作Q循环。首先在第一步中，酶与三个QH2底物结合，然后将其氧化，并将所产生的一个电子传递到第二个底物细胞色素C。QH2所释放的两个质子被传递到膜间隙。第三个底物Q接受来自QH2的第二个电子，而还原为泛半醌Q。先前的两个底物被释放，但这个泛半醌中间体仍然被酶所结合。第二步中，第二个QH2分子与酶结合，再一次将它的第一个电子传递给细胞色素c受体。结合的泛半醌得到第二个电子，并获得线粒体基质中的两个质子，而还原为QH2。这个QH2随后被酶释放。
当辅酶Q在膜的内侧还原为泛酚，而在另一面氧化为泛醌时，质子的跨膜净转移随之发生，从而增加了质子梯度。通过相当复杂的两步机制完成反应是重要的，因为它增加了质子转移的效率。如果替换Q循环，直接用一个QH2分子来还原两个细胞色素c分子，则每还原一个细胞色素c只能传送一个质子，效率将会减半。
细胞色素c氧化酶（复合体IV）
复合体IV：。
，又称“复合体IV”，是在电子传递链的最后一个蛋白质复合体。哺乳动物的酶有极其复杂的结构，包含13个亚基，2个血红素基团，以及多种金属离子辅因子——总计3个原子，1个原子和1个原子。
这种酶承载了电子传递链的最终反应，在跨膜泵送质子时将电子转移到氧上。这一步，氧作为最终电子受体，也称“末端电子受体”，被还原为水。直接泵送的质子和在氧的还原中消耗的基质中质子都能影响质子梯度。所催化的反应为细胞色素c的氧化及氧的还原：
替代的还原酶和氧化酶
许多真核生物的电子传递链中的酶与上述研究较多的哺乳动物有所不同。例如，有替代的NADH氧化酶，可以不在线粒体基质而在细胞质中氧化NADH，并将这些电子传递到泛醌池。这些酶不传送子，可在不改变跨膜电化学梯度时还原泛醌。
分岔电子传递链的另一个例子是“替代氧化酶”，存在于、一些及中，一些动物也可能包含其中。这种酶可直接将泛酚中的电子转移到氧。
通过这些替代NADH和泛醌氧化酶的电子传递途径比完整路径的产量低。这些捷径的优点尚不明确。然而，替代氧化酶产生于应激反应，如受寒、、病原体感染，及其他抑制完整电子传递链的因素。因此，替代途径可能可以通过减少，从而提高生物对伤害的抵抗力。
复合体组织&
最初的呼吸链复合体组织模型认为它们互相独立，在线粒体膜中自由扩散。然而，最近的数据表明，复合体可能形成称为超复合体或“呼吸体”的高级结构。在此模型中，各个复合体存在于有相互作用酶的有序集合中。这些关联可能使各种酶复合体之间创建了底物信道，增加电子转移的速率和效率。在哺乳动物的这些超复合体中，某些部件的数量可能较其它的要多，部分数据表明复合体I/II/III/IV和ATP合酶的比大致为1:1:3:7:4。然而，对超复合体假说的争论仍未完全结束，因为部分数据似乎无法支持此模型。
原核生物的电子传递链
虽然结构和功能与真核生物中的电子传递链相似，和的电子传递酶种类更为繁多。它们也拥有种类同样繁多的化学物质作为底物。与真核生物相同，原核生物的电子传递使用氧化底物所释放的能量泵送离子跨膜，以产生电化学梯度。细菌中，对的氧化磷酸化最为了解，而古菌中的这个过程目前仍知之甚少。
真核生物和原核生物氧化磷酸化过程的主要区别是，细菌和古菌使用许多不同的物质以提供或接受电子。这使得原核生物可以在各种环境中生活。例如在大肠杆菌中，许多还原剂和氧化剂对都可以驱动氧化磷酸化，如下所示。化学物质的可以衡量其被氧化或还原时所释放的能量，其中还原剂具有负电位，氧化剂具有正电位。
大肠杆菌的呼吸酶和底物
甲酸脱氢酶
D-氨基酸脱氢酶
葡萄糖脱氢酶
泛酚氧化酶
亚硝酸盐还原酶
二甲基亚砜还原酶
氧化三甲胺还原酶
延胡索酸还原酶
如上所示，大肠杆菌可以在有还原剂如甲酸盐、氢或乳酸作为电子供体，及硝酸盐、DMSO、或氧气作为受体的条件下生活。氧化剂和还原剂之间的中点电位差异越大，它们发生反应时就能释放更多的能量。这些化合物中，琥珀酸盐/延胡索酸盐对较特别，因为它的中点电位接近于零。琥珀酸盐因此可以在有强氧化剂的条件下氧化成延胡索酸盐，如氧，或者延胡索酸盐在有强还原剂的条件下还原成琥珀酸盐，如甲酸盐。这些替代反应分别由和延胡索酸还原酶催化。
一些原核生物使用较小中间电位差的氧化还原对。例如，细菌如硝化杆菌将亚硝酸盐氧化为硝酸盐，将电子传给氧气。反应中释放的少量能量就足以泵送质子以产生ATP，但还不足以直接产生所需的NADH或NADPH。通过使用亚硝酸盐还原酶产生足够的质子动力，让电子传递链的一部分反向运行，使复合体I生成NADH，从而解决了此问题。
原核生物可变换其产生的酶，控制电子供体和受体的使用，以适应环境条件的改变。
因为不同的氧化酶和还原酶都使用相同的泛醌池，使其有一定的灵活性。由共同的泛醌中间体创建联系，酶的不同组合可以一起发挥作用。呼吸链的模块化设计使其拥有多套可交换的酶系统。
除了代谢的多样性，原核生物也具有一系列的——可催化相同反应的不同酶。例如大肠杆菌有两种不同类型的泛酚氧化酶，都用氧作为电子受体。在氧充足的条件下，细菌会使用氧亲和性较低的氧化酶，其中每个电子可运送两个质子。但如果氧含量下降，它就能换用每个电子只能运送一个质子，但对氧有高亲合性的氧化酶。
ATP合酶（复合体V）
更多资料：
ATP合酶，又称“复合体V”，是氧化磷酸化途径中的终点酶。无论在原核生物还是真核生物中，这种酶的形式和作用方式都相同。它用存储在跨膜质子梯度的能量，驱动ADP和（Pi）合成ATP。合成一个ATP分子所需的质子数估计为为3至4个，有人认为细胞可以调节这一比例以适应不同的条件。
这个反应是个反应，可以通过改变质子动力变换反应方向。在不存在质子动力时，ATP合酶的反应将向左运行，水解ATP及将质子从基质中跨膜泵出。然而当存在高质子动力时，反应将被强制反向进行；反应从左向右进行，允许质子顺浓度梯度流下，将ADP转化为ATP。事实上，与此密切相关的液泡型H +-ATP酶可通过泵送质子和水解ATP，从而酸化细胞区室。
ATP合酶是一个巨大的蛋白质复合体，呈蘑菇状。哺乳动物的酶复合体包含16个亚基，质量约为600千道尔顿。嵌入在膜中的部分称为FO，包含一个c亚基环和质子信道。柄和球形头部称为F1，是ATP的合成位点。F1端部的球形复合体包含两种不同的六个蛋白（3个α亚基和3个β亚基），而“柄”包括一个蛋白：γ亚基，柄的前端延伸到球的α和β亚基。α和β亚基都可与核苷酸结合，但只有β亚基可催化ATP的合成反应。与F1部分的一侧接触并延伸到膜背面的是一个长杆状的亚基，将α和β亚基固定在酶的基底上。
当质子穿过ATP合酶基底的信道跨膜时，FO上的质子驱动马达随之旋转。转动的原因可能是由于c亚基环上的氨基酸电离变化，引起相互作用，从而推动c亚基环旋转。旋转的环反过来驱动α和β亚基内的中心（γ亚基柄）旋转。作为的α和β亚基被侧臂固定以防止自身发生旋转。在由α和β亚基组成的球内，γ亚基顶部的运动为β亚基的活性部位提供了能量，使其周期性地产生并释放ATP。
的机制。ATP为红色，ADP和磷酸为粉色，旋转的γ亚基为黑色。
此ATP的合成反应称为结合能力机制，其中涉及β亚基活性位点在三种状态之间的循环。在“空置”态，ADP和磷酸根进入活性位点（图中棕色所示）。然后蛋白质包围这些分子，并与之松散结合——是为“疏松结合”态（红色所示）。随后，酶再次改变形状，迫使这些分子结合在一起，在随后的“紧密结合”态（粉色所示）中，活性位点与新产生的极高ATP分子结合。最后，活性位点循环回空置态，释放出ATP并再次结合ADP和磷酸根，准备下一个循环。
在一些细菌和古菌中，ATP的合成是由钠离子的跨细胞膜移动所驱动，而不是质子的移动。古菌如甲烷球菌也包含A1Ao合酶，其包含额外的蛋白质，亚基顺序与其他细菌和真核生物ATP合酶不相类似。也许在一些物种中，A1Ao的酶是一种特殊的钠驱动ATP合酶，但可能在其他情况下并不总是正确的。
活性氧物质&
更多资料：及
氧分子是强氧化剂，因而是一种理想的末端电子受体。但氧的还原过程涉及有潜在危害的中间体。虽然四个电子和四个质子的转移而将氧还原为水的反应是无害的，一个或两个电子的转移会产生或阴离子，这是危险的反应。
这些和它们的反应产物，如自由基，对细胞非常有害，因为它们能氧化并导致。细胞的损伤可能会诱发，并可能是导致老化的原因之一。
细胞色素c氧化酶复合体能高效地将氧还原为水，且只释放极少量的部分还原中间体；然而，电子传递链却会产生少量的超氧阴离子和过氧化物。其中尤为重要的是在复合体III中的还原过程，因为作为一种中间体，高活性的泛半醌自由基会在Q循环中生成。这种不稳定的物质可能会导致电子的“泄漏”，从而直接将电子传递到氧，形成超氧化物。由于在高膜电位时，这些质子泵复合物生成活性氧物质的速度最快，有人认为线粒体能调节自己的活动，使膜电位维持在一个狭窄的范围内，以此平衡氧化剂和ATP的生成。例如，氧化剂可以激活，从而降低膜电位。
为了清除活性氧，细胞有一套复杂的体系，包括抗氧化如和，抗氧化酶如、和，它们能消除活性物质的毒性，减小对细胞的损伤。
一些广为人知的和可以抑制氧化磷酸化。尽管这些毒素的任何一个都只抑制电子传递链中的一个酶，抑制此过程中的任何步骤都将使其剩余部分停止运转。例如，如果寡霉素抑制了ATP合酶，质子就不能回流到线粒体内。结果，质子泵就无法工作，因为梯度差太大以至于无法克服。然后，NADH不再被氧化，而因为NAD浓度低于酶可用的浓度，三羧酸循环也随之停止运转。
能比氧更强烈地结合细胞色素c氧化酶的中心，阻止氧的还原，从而抑制电子传递链。
阻止质子流过Fo亚基，从而抑制ATP合酶。
毒素，减肥
携带质子跨膜的离子载体，从而破坏质子梯度。这种离子载体将质子泵与ATP合酶，因为它能承载质子跨过线粒体内膜。
阻断与泛醌结合的位点，从而阻止电子从复合体I转移到泛醌。
丙二酸盐和
琥珀酸脱氢酶（复合体II）的竞争性抑制剂。
结合到的Qi位点，从而抑制泛醌醇的。
并非所有的氧化磷酸化抑制剂都是毒物。在棕色脂肪组织里，称为的调节性质子信道可将呼吸作用与ATP合成解耦。它能使呼吸作用快速产生热量，对动物和幼年哺乳动物来说，这对维持体温尤为重要，虽然这些蛋白质可能在细胞的应激反应中有更一般化的功能。
对氧化磷酸化的研究起源于1906年的报告，阐述了磷酸盐在细胞发酵中的重要作用，但最初只知道糖磷酸盐与此相关。然而在20世纪40年代初，糖的氧化和ATP的生成之间的联系被赫尔曼·卡尔卡牢牢确立，同时在1941年，弗里茨·阿尔伯特·李普曼确认ATP在能量传递中起核心作用。后来在1949年，莫里斯·弗里德金与阿尔伯特·伦宁格证明，辅酶NADH与代谢途径如三羧酸循环及ATP的合成有关。
又过了二十年，ATP的生成机制依然是个谜，同时科学家也在寻找那个难以捉摸的连接氧化与磷酸化反应的“高能中间体”。这个难题在于1961年发表的化学渗透理论中得到了解决。起初，这个看法极具争议，但随时间流逝，它逐渐为人们所接受，米切尔也于1978年获颁。随后的研究集中于提纯和描述所涉及的酶，其中戴维·格林和埃夫拉伊姆·莱克分别对电子传递链上复合体和ATP合酶的研究作出了重大贡献。解决ATP合酶机制的关键步骤由1973年构想的“结合变构”机制所解释，随后是1982年他提出的旋转催化的激进想法。较近期的工作包括由完成的氧化磷酸化酶的研究。沃克和博耶于1997年被授予诺贝尔化学奖。
关注我们的微信
下载手机客户端
赞助商链接
欧洲最具活力的中文社区.最大的关于法国的中文网络平台
法语爱好者的家园 留学与考试的助手 提供各种法语相关的信息与服务问题：&#xe622; &#xe61a; &#xe6
[多选] 下列与细菌动力观察有关的是()
A . A．压滴法标本观测B . B．鞭毛染色C . C．半固体穿刺D . D．革兰染色E . E．悬滴标本镜检
使用抗生素时易使口咽部(口腔)菌群发生变化，菌群主要变化特点可为() A．细菌总量减少。
B．细菌种类多样性增加。
C．细菌种类减少。
D．阳性球菌减少明显。
E．细菌总量增加。
胃内菌群过度生长原因主要有() A．服用质子泵抑制剂抑制胃酸分泌。
B．胃排空障碍。
C．胃大部切除术后。
D．健康人大量饮水后。
E．萎缩性胃炎。
下列关于细菌密集度说法不正确的是() A．细菌密集度反映人体某部位菌群的多样性。
B．细菌密集度反映人体某部位菌群总生物量的大小。
C．密集度高说明人体器官或组织对菌群的清除速率低。
D．密集度低说明机体可能受到抗生素的作用。
E．细菌密集度是反映人体某部位菌群总生物量的大小的定量指标。
核酸杂交在临床细菌检测中的应用是() A．细菌分类鉴定。
B．细菌快速鉴定。
C．细菌耐药性检测。
D．细菌毒素的检测。
E．细菌流行病学检测。
厌氧菌须在无氧环境中生长，其主要原因() A．有较完善的呼吸酶系统，能进行无氧发酵。
B．能消除过氧化氢的毒性作用。
C．缺乏氧化还原电势高的酶。
D．能氧化营养物质而获得能量。
E．缺乏SOD。
下列与细菌动力观察有关的是()
参考答案：A, B, C, E
●&&参考解析导读：一、微生物如何分类？有多少型、多少种类？，答：原核细胞型微生物:细胞核的分化较低，真核细胞型微生物:细胞核分化程度高，非细胞型微生物:是最小的一类微生物，(5).生长因子：很多微生物因缺少一种或基本的酶而不能合成生长所必需的物质，一、微生物如何分类？有多少型、多少种类？答：原核细胞型微生物:细胞核的分化较低，仅有原始核，无核膜、核仁。细胞器很不完善。DNA和RNA同时存在。有细菌、支原体、衣原一、 微生物如何分类？有多少型、多少种类？ 答：原核细胞型微生物: 细胞核的分化较低，仅有原始核，无核膜、
核仁。细胞器很不完善。DNA和RNA同时存在。有细菌、支原体、衣原体、立克次体、 螺旋体、放线菌。 真核细胞型微生物: 细胞核分化程度高，有核膜和核仁，细胞器完整。如真菌。 非细胞型微生物: 是最小的一类微生物。只能在活细胞内生长繁殖。核酸类型为DNA或RNA。如病毒。
二、 G+菌和G-菌细胞壁的结构特点和医学意义。 答：革兰阳性 细胞壁由肽聚糖（立体网状）、磷壁酸组成，特殊成分为磷壁酸。 革兰阴性 细胞壁由肽聚糖（平面网状）、外膜组成，特殊成分为外膜。 二者比较
阴性菌 强度
10-15nm 肽聚糖
立体网状，多达50层
平面网状，1-3层 磷壁酸
有 糖类物质含量
15-20% 脂类物质含量
11-22% 等电点
PI 4-5 医学意义 1.维持菌体固有形态 2.保护细菌，抵抗低渗透压环境，阻挡有害物 3.参与菌体内外的物质交换 4.与细菌致病性、耐药性有关 5.有多种抗原表位，诱发机体免疫应答 6.作为鉴别细菌的依据
三、 细菌L型的生物学特点和医学意义。
四、 细菌的特殊结构及其功能和医学意义。 答：细菌的特殊结构有：荚膜、鞭毛、菌毛、芽孢。 其功能和医学意义有： （一）荚膜：①有害物质的损伤作用, 抗干燥。②抗吞噬细胞的吞噬作用，是病原菌的重要毒力因子。③荚膜多糖具有免疫原性。④荚膜肿胀反应（Ag－Ab），鉴定细菌分型 。⑤鉴别细菌的依据。 （二）鞭毛：①细菌的运动器官；②有化学趋向性；③与细菌的致病性有关；④鞭毛蛋白具有免疫原性（H抗原）；⑤鞭毛的数量、分布可作为鉴别细菌的依据。 （三）菌毛：①菌毛蛋白具有免疫原性。②普通菌毛具有粘附性，与致病有关。③性菌毛可传递质粒，与细菌耐药及毒力有关。 （四）芽孢：①芽胞对理化因素（热、干燥、辐射、化学消毒剂等）具有高强度的抵抗力，是重要的传染源。② 灭菌以杀灭芽胞为标准。③细菌鉴别的依据。
五、 病原菌生长繁殖需要哪些条件？ 答：(1).水：细菌湿重的80%～90%为水，细菌代谢过程中所有的化学反应、营养的吸收和渗透、分泌以及排泄均需要有水才能进行。 (2).碳源：各种有机或无机的化合物（碳酸盐、糖和脂肪等）都能被细菌吸收利用，作为菌体所必须的原料，同时也作为细菌代谢的主要能量来源。致病性细菌主要从糖类中获得碳，己糖是组成细菌内多糖的基本成分，戊糖参与细菌核酸组成。 (3).氮源：从分子态氮到复杂的含氮化合物都可被不同细菌利用，氮是组成细菌蛋白质、酶和核酸的成分，主要用于合成菌体细胞和其他结构成分。 (4).无机盐：构成菌体成分；调节菌体内外渗透压；促进酶的活性或作为某些辅酶成分；某些元素与细菌生长的繁殖和致病作用密切相关。 (5).生长因子：很多微生物因缺少一种或基本的酶而不能合成生长所必需的物质，必须从环境中获取，称为生长因子。主要分为氨基酸、嘌呤和嘧啶以及维生素。氨基酸用于合成蛋白质；嘌呤和嘧啶用以合成核酸；而维生素是一类用以构成酶或酶的一部分的小的有机分子。
六、 根据对氧的需求可把细菌分为哪几类？ 答：生物学特点：细菌L型呈明显的多形性。
染色时不易着色，染色性常发生变化。革兰染色大多呈阴性。被染成红色，且着色不均 匀；由于细胞壁缺陷程度不一，在同一视野中可出现阳性、阴性混杂现象，或菌体内出现革兰阳性浓染颗粒。
细菌L型生长缓慢，营养要求高，对渗透压敏感，普通培养基上不能生长，培养时必须用高渗的含血清的培养基。细菌L型在含血清的高渗低琼脂培养基（L型细菌的培养特点）中能缓慢生长，可形成三种类型的菌落：
①油煎蛋样菌落（典型L型细菌）：菌落较小，中心致密并深陷入琼脂中；四周较薄，由透明的颗粒组成，在低倍镜下观察菌落呈“油煎蛋”状。（与支原体的菌落相似）
②颗粒型菌落（简称G型菌落）：整个菌落由透明的颗粒组成，无致密的核心。
③丝状菌落（简称F型菌落）：菌落中心如典型L型菌落。但周边呈丝状。
医学意义：生物学特性：形态、染色性、培养特性发生变化
药物敏感性：对作用于细胞壁的药物不再敏感
致病性：致病性减弱，但当恢复为原菌型后，引起病情加重。
七、 专性厌氧菌为何在有氧的条件下不能生长？ 答：细菌在有氧的条件下进行物质代谢常产生超氧阴离子和过氧化氢，两者都有强烈的杀菌作用。厌氧菌因缺乏过氧化氢酶、过氧化物酶或氧化还原电势高的呼吸酶类，故在有氧时受到有毒氧基团的影响，就不能生长繁殖。
八、 细菌的生长曲线及医学意义。 将一定量的细菌接种于合适的培养基，在适宜的温度培养时，细菌的生长具有规律性。以细菌数的对数值细胞为纵坐标，以生长时间为横坐标，得到的曲线叫生长曲线。
迟缓期：细菌被接种培养基的最初一段时间，主要是适应新环境，同时为分裂繁殖作物质准备，此时细菌体积比较大，含有丰富的酶和中间代谢产物。
对数期：细菌分裂繁殖最快的时期，菌数以几何级数增长，研究细菌的最佳时期。
稳定期：由于营养物质的消耗，代谢产物的堆积，繁殖数与死亡数几乎相等。活菌数保持稳定。一些细菌的芽胞、外毒素和抗生素等代谢产物大多在稳定期产生。
衰退期：繁殖变慢，死菌数超过活菌数。细菌形态发生改变，生理活动趋于停滞。
包含总结汇报、考试资料、专业文献、应用文书、旅游景点、党团工作、资格考试以及微生物问答题等内容。本文共6页
相关内容搜索}